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研究揭示了叛逆蛋白如何破坏阿尔茨海默氏病的脑细胞功能

一项新的研究表明,数十种分子可能会与无赖的tau分子缠结在一起,这种蛋白通常会赋予神经纤维结构,从而导致脑细胞受损,从而导致神经退行性疾病。

神经科学家以前已经发现,当多余的化学分子在大脑中积累时,tau会变得有毒,导致其形成缠结蛋白质,从而破坏周围的组织。

在纽约大学格罗斯曼医学院的研究人员的带领下,这项新的研究分析了这种缠结的构成,发现了12种他们认为与tau和阿尔茨海默氏病无关的蛋白质。他们还发现了数十种其他蛋白质,它们出现在疾病的最新阶段以及痴呆症的最早阶段。

研究共同负责人,埃里诺·德拉蒙蒙德(Eleanor Drummond)博士说:“我们的发现扩大了我们对导致阿尔茨海默氏病和其他与tau蛋白行为异常有关的脑损伤疾病的分子相互作用的认识。”纽约大学Langone健康。

“现在,我们对神经退行性变的可能'关键参与者'有了更深入的了解,我们可能对潜在的治疗方法有了更明确的目标,”纽约大学朗根分校神经病学博士学位的共同主要作者Geoffrey Pires说。

估计有500万美国人患有阿尔茨海默氏症,这是一种进行性疾病,主要影响65岁以上的老年人,并干扰记忆,语言和决策。当前,没有针对阿尔茨海默氏病的有效治疗或预防策略。长期以来,专家一直将其与tau蛋白上多余的磷酸盐分子堆积联系起来。然而,人们对这些缠结如何损害神经元以及阿尔茨海默氏症标志束发展中涉及的其他蛋白质知之甚少,Drummond说。

这项新研究于7月28日在线发表在《大脑》杂志上,提供了德拉蒙德和她的同事们所说的是迄今为止这些tau缠结中蛋白质最大的概述。

为了进行调查,研究小组分析了12名患有阿尔茨海默氏病的男性和女性捐赠的脑组织样本。从周围的组织中分离出tau结之后,研究人员检查了这些束,以确定其中缠结的许多蛋白质。

根据发现,这些缠结总共由542种不同的蛋白质组成,其中一些与细胞内的基本过程有关,例如能量产生(空泡ATPase亚基ATP6V0D1),遗传物质的读取(RNA结合蛋白 HNRNPA1) ,以及细胞分解和消化(PSMC 1至5)。Drummond说,这些结果为缠结如何导致神经元死亡提供了线索。

研究高级作者托马斯·维斯涅夫斯基医学博士,杰拉尔德·J和多萝西说:“阿尔茨海默氏症已被研究了一个多世纪,因此令人惊讶的是,我们仍在发现数十种我们不知道与该疾病有关的蛋白质。” R. Friedman,纽约大学朗格神经病学系教授。

Wisniewski还是纽约大学朗格尼分校病理学和精神病学系的教授,下一步计划调查患有tau关联性神经退行性疾病(例如匹克氏病和慢性外伤性脑病)的人的组织样本中新发现的蛋白质痴呆的形式。

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